磁场或成延缓阿尔茨海默症关键 以色列研究揭示新机制
特拉维夫[以色列]，8月1日（ANI/TPS）：以色列科学家发现了一种令人惊讶的物理机制，可能影响阿尔茨海默症的发展，为神经退行性疾病的治疗带来新可能。
研究发现，表面上的磁场方向能够显著影响β淀粉样蛋白的组装路径。β淀粉样蛋白是阿尔茨海默症的关键致病因子，会在大脑中形成有害的纤维斑块。该研究由耶路撒冷希伯来大学应用物理研究所博士生雅埃尔·卡蓬（Yael Kapon）主导，近日发表于《ACS Nano》期刊。研究在约西·帕利特尔教授的指导下完成，并与特拉维夫大学的埃胡德·加齐特教授合作。
研究表明，表面磁化决定的电子自旋方向，会显著影响淀粉样纤维的数量、长度及结构。帕利特尔教授表示："我们开始意识到生物学对自旋的敏感度可能远超想象。这项工作表明，自旋相关力能直接调控蛋白质的聚集过程，这为阿尔茨海默症等以纤维堆积为特征的疾病研究提供了新维度。"
研究核心聚焦于β淀粉样蛋白（Aβ）肽，这种分子在阿尔茨海默症患者脑中形成粘性斑块。当肽链在磁化表面自组装时，研究人员发现电子自旋方向的改变显著影响了纤维的形成过程。当表面磁化方向指向特定方向时，淀粉样蛋白形成的纤维数量接近翻倍，且部分纤维长度达到反向磁化情况下的20倍。使用相反手性的肽版本时，这种模式也会反转，证实了自旋依赖效应的稳健性。
这种现象被称为"手性诱导自旋选择效应"（CISS），此前在化学和材料科学领域已有研究，现首次在生物过程中展现潜在作用。加齐特教授指出："这些发现为理解淀粉样蛋白形成增添了新维度，表明物理属性如电子自旋，而不仅是生化互作，可能在有害结构发展过程中发挥关键作用。这为开发靶向且非侵入式调控蛋白质行为的技术打开了新窗口。"
通过电子显微镜和红外光谱分析，研究团队发现不仅纤维数量和长度存在差异，其内部分子排列也随表面自旋对齐而改变。这意味着自旋极化可能成为预防或操控神经退行性相关淀粉样结构的可控因素。
尽管研究仍处于基础阶段，但为控制蛋白质聚集提供了新思路。研究团队设想未来可开发自旋极化纳米粒子或磁化过滤装置，通过干扰或重定向有害蛋白堆积，应用于阿尔茨海默症及相关疾病的治疗。
卡蓬表示："这项研究为我们提供了一种探测蛋白质聚集的新工具，我们希望它能指引未来研究如何以受控方式减缓、预防或重定向这些病理过程。"（ANI/TPS）
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