研究人员已经揭开了赋予蜘蛛丝卓越强度和柔韧性的分子相互作用。这一发现可能帮助科学家设计用于飞机、防护装备和医疗用途的新一代生物启发材料，同时也为阿尔茨海默病等神经系统疾病提供了新的见解。
这项由伦敦国王学院和圣地亚哥州立大学科学家在《美国国家科学院院刊》上发表的研究，概述了可能指导新一代高性能、环保纤维创造的基本设计原则。
重要的是，这项研究首次解释了蜘蛛丝蛋白中的氨基酸如何以特定方式相互作用，使它们像分子"贴纸"一样，在材料形成过程中将其固定在一起。
伦敦国王学院计算材料科学教授、英国研究团队负责人克里斯·洛伦兹强调了这一发现的广泛潜力。"潜在应用非常广泛——从轻质防护服、飞机部件、可生物降解的医疗植入物，甚至软体机器人，都可以从基于这些自然原理设计的纤维中受益，"他说。
为何蜘蛛丝比钢更强
蜘蛛牵引丝以其非凡的性能而闻名。按重量计算，它比钢更强，比凯夫拉尔（用于制造防弹背心的材料）更坚韧。蜘蛛依靠这种材料来构建蛛网的结构框架并悬挂自身，科学家们长期以来一直对自然界如何生产如此卓越的纤维感到着迷。
这种丝在蜘蛛的丝腺内制造，其中丝蛋白以一种称为"丝浆"的浓稠液体形式储存。当需要时，蜘蛛将这种液体纺成具有卓越机械性能的固体纤维。
科学家们已经知道，蛋白质首先聚集形成类似液体的液滴，然后被拉成纤维。然而，将这种早期聚集与最终丝线强度连接起来的分子步骤一直是个谜。
丝线形成的分子相互作用
为了解决这一谜题，一支由化学家、生物物理学家和工程师组成的跨学科团队使用了一系列先进的计算和实验室技术。这些技术包括分子动力学模拟、AlphaFold3结构建模和核磁共振波谱学。
他们的分析揭示了两种氨基酸——精氨酸和酪氨酸——以特定方式相互作用，导致丝蛋白在最早阶段就聚集在一起。这些相互作用在丝线固化时并未消失。相反，它们在纤维形成过程中保持活跃，帮助构建赋予蜘蛛丝卓越强度和柔韧性的复杂纳米结构。
"这项研究从原子层面解释了无序蛋白如何组装成高度有序、高性能的结构，"洛伦兹说。
与脑科学和阿尔茨海默病研究的联系
圣地亚哥州立大学物理和分析化学教授、美国研究团队负责人格雷戈里·霍兰德表示，这一过程的化学复杂性出乎意料。
"让我们惊讶的是，丝绸——我们通常认为是一种美丽而简单的天然纤维——实际上依赖于一种非常复杂的分子技巧，"霍兰德说。"我们发现的这种相互作用同样用于神经递质受体和激素信号传递。"
由于这种重叠，研究人员认为这一发现可能对材料科学以外的领域也有影响。
"丝蛋白经历相分离并形成富含β-折叠结构的方式，反映了我们在阿尔茨海默病等神经退行性疾病中看到的机制，"霍兰德说。"研究丝蛋白为我们提供了一个经过进化优化的纯净系统，帮助我们理解如何控制相分离和β-折叠形成。"
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