科学家可能已找到在阿尔茨海默病损伤开始前就加以阻断的新方法——通过"溶解"引发疾病的早期微小蛋白簇。
长期以来，阿尔茨海默病被认为与在大脑中积聚并干扰认知功能的有害tau蛋白纤维相关，但研究人员现已发现更早出现的柔软微小蛋白簇。
由仓田玲教授领导的东京都立大学研究团队在实验室环境中运用精密X射线和荧光技术，发现了仅数十纳米大小的微观"前体"结构。由于这些早期蛋白簇质地柔软，研究人员成功将其溶解，从而有效阻止了毒性tau纤维的形成。
这一结果提示阿尔茨海默病治疗方法的潜在转变方向：新疗法可聚焦于干预早期可逆的前体阶段，而非试图分解终末纤维结构，从根本上预防有害物质的形成。该策略未来或可应用于帕金森病等神经退行性疾病的研究。
研究存在一定局限性，主要因其仅涉及体外生化模型，未包含人类或动物实验。目前尚不清楚类似可逆蛋白簇是否存在于人类脑组织中，还需进一步研究验证分解蛋白簇的安全性及实际治疗价值。
福克斯新闻高级医学分析师马克·西格尔博士虽未参与该研究，但对此表示："阿尔茨海默病发展涉及三个核心结构成分——β淀粉样蛋白、tau蛋白和神经炎症。未来可能出现抗炎、抗β淀粉样蛋白和抗tau蛋白的三重疗法组合。"他指出，现有药物已能靶向β淀粉样蛋白积聚，而此次研究为溶解tau蛋白积聚提供了新思路，"具有临床价值且可能比现有药物更易被耐受"。
芝加哥阿尔茨海默病协会科学事务主任Courtney Kloske博士评价道："该研究聚焦于改变阿尔茨海默病标志性脑蛋白tau的结构，探索可能延缓或阻止疾病发展的方法。这是有望深化疾病机制认知的前瞻性基础研究，但尚处初步阶段，需更多研究验证如何将其转化为人体应用。"
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