纽约城市大学研究生中心先进科学研究中心（CUNY ASRC）近期研究取得重大突破，揭示极简短肽可模拟保护敏感蛋白质的生物机制。这项发表在《自然·材料》的研究显示，三肽序列通过干燥过程形成的液-液相分离结构，能有效包裹并释放完整的活性蛋白，为疫苗和治疗性蛋白质的常温保存提供全新路径。
该跨学科研究由CUNY ASRC纳米科学计划创始主任、亨特学院化学杰出教授Rein Ulijn与CUNY ASRC活体成像和生物能量学核心设施主任Ye He共同领导。研究团队发现，三肽在干燥过程中会形成动态可逆的无序组装体，这些组装体进一步固化为多孔微粒，可高效包裹蛋白质。当重新水化时，肽类材料会释放保持结构完整性的蛋白质。
"受缓步动物等生物脱水生存机制启发，我们尝试用最简短的合成材料模拟自然策略。令人惊喜的是，简单的三肽就能形成动态可逆结构，在压力环境下保护蛋白质，这为蛋白质保存开辟了新可能。"
——Rein Ulijn（纽约城市大学研究生中心先进科学研究中心纳米科学计划创始主任）
生物学中，细胞常通过相分离机制形成保护性隔室来应对环境压力。这些隔室可在压力缓解后解体，维持蛋白质稳定性。研究团队创新性地将该原理应用于材料设计，开发出无需复杂配方和冷链运输的蛋白质稳定新方案。
研究核心发现：
- 三肽可形成可逆的无序组装结构，在干燥时发生相分离
- 组装体固化后形成多孔微粒，实现高效蛋白质包裹
- 重新水化时完整释放活性蛋白质
- 模拟自然保护机制，揭示超分子材料形成新途径
"蛋白质包裹效率超出预期，"项目共同负责人Ye He表示，"这种最简短肽序列展现出的保护能力令人惊叹。" Rein Ulijn补充道："这项工作不仅揭示了肽类自组织的新机制，更提供了适用于生物技术的最简材料平台。"
该技术具有广阔应用前景：从热带地区疫苗运输到新型智能响应材料开发，为生物医学工程和基础科学研究开辟了新方向。研究主要由美国空军科学研究办公室资助，纽约城市学院、亨特学院和哥伦比亚大学研究人员参与合作。
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