研究人员发现了一种此前未知的细菌蛋白，该蛋白的结构正在被用于设计蛋白质纳米颗粒，以实现抗癌药物向肿瘤部位的靶向递送。
在《美国国家科学院院刊》（PNAS）上发表的一篇论文中，伦敦国王学院和华盛顿大学的研究人员描述了这种蛋白的独特三维结构，该结构现在正被用来开发能够将药物靶向递送到肿瘤部位的癌症药物递送系统。
研究团队发现的这种细菌蛋白被命名为BeeR，它具有与肌动蛋白类似的功能。肌动蛋白是大多数人体细胞中最丰富的蛋白质。在ATP（三磷酸腺苷）存在的情况下，肌动蛋白分子可以结合成螺旋长链，称为丝状体。这些丝状体位于细胞外膜，具有许多重要功能，包括帮助细胞维持形状、分裂和移动。肌动蛋白还可以分解ATP，从而触发丝状体的解聚。
细菌中也有类似的蛋白质，它们在ATP存在的情况下形成丝状体，并帮助控制细胞形状和分裂。但在研究BeeR时，研究人员发现了一个与其他肌动蛋白类细菌蛋白显著不同的特点——其结构。
伦敦国王学院兰德尔细胞与分子生物物理学中心的高级讲师朱利安·伯杰隆博士领导了这项研究，他表示：“我们使用宏基因组数据——即对环境中的细菌基因组进行广泛的测序——发现了在一种名为 Verrucomicrobiota 的细菌家族中的一种此前未知的肌动蛋白类蛋白。”
“利用最先进的冷冻电子显微镜，我们能够确定这种蛋白质的原子结构，结果表明它不是形成丝状体，而是形成了一个刚性的管状结构，其中心有一个空腔。这与肌动蛋白或其任何其他细菌同类蛋白截然不同。”
伯杰隆博士最初是在西雅图华盛顿大学医学院贾斯汀·科尔曼教授的实验室做博士后研究员时发现这种蛋白的，但当时他们无法解决该蛋白的结构问题。后来，在伦敦国王学院使用先进的成像技术进行研究后，伯杰隆博士及其团队成员沙马尔·拉勒-法拉特、汉娜·莱维卡和克洛伊·帕里发现，在ATP存在的情况下，BeeR会组装成三股链，形成一个中空的管状结构。
“目前我们还不知道BeeR的功能，”伯杰隆博士补充道，“然而，发现一种形成管状结构的肌动蛋白类蛋白改变了我们对这一关键蛋白质家族进化的理解。”
通过他的衍生公司Prosemble，伯杰隆博士正在利用这些中空BeeR管的独特结构来创建蛋白质纳米颗粒，用于将抗癌药物靶向递送到肿瘤部位。研究团队目前正在乳腺癌的临床前模型中测试这种方法。
“不仅BeeR结构是管状的，而且它们中心的空腔足够大，可以容纳药物分子。由于我们可以很容易地用ATP控制管的组装和解聚，这为我们提供了一种简单的方法，可以在所需位置递送和释放药物。”
这项工作得到了生物技术和生物科学研究委员会、人类前沿科学计划以及美国国立卫生研究院下属的普通医学科学研究所的资助。
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