阿尔茨海默病通常在记忆力问题显现前多年便已开始发展。东京都立大学近期研究发现，被认为导致阿尔茨海默病后期损伤的Tau蛋白并非直接形成刚性纤维，而是首先聚集成柔软可逆的纳米簇，其行为类似聚合物前体。当这些纳米簇被溶解后，纤维生长几乎完全消失。美国国家老龄化研究所指出，异常β淀粉样蛋白斑块形成于神经元外部，而Tau蛋白缠结则在神经元内部累积并破坏运输系统。Tau是一种在神经元内承担关键结构作用的小型蛋白，可稳定微管——这些微管如同内部轨道，负责沿神经纤维运输营养物质和信号。异常Tau蛋白的堆积会导致缠结，引发细胞损伤和炎症，从而加剧阿尔茨海默病症状。
研究人员发现，Tau蛋白最初仅形成直径数十纳米的柔软纳米簇。清除这些纳米簇后，Tau纤维几乎不再形成。若Tau蛋白必须经过纳米簇阶段才能形成纤维，则药物可直接靶向这一早期阶段。东京都立大学的发现令人振奋，但其数据源于严格控制的实验室环境，若干关键问题仍有待解答。与此同时，美国食品药品监督管理局近期批准了一种名为Alexis PTau 181的血液检测工具用于阿尔茨海默病早期诊断。将这些线索整合后，潜在的早期阿尔茨海默病预防工具包已初现雏形。未来，抗淀粉样蛋白药物与抗炎策略或将与靶向Tau蛋白的药物协同作用，构建多层防护体系。尽管目前尚无法溶解人类大脑中的Tau蛋白前体，但现有证据表明日常选择可显著降低整体痴呆风险。研究指出，针对14项生活因素的干预可能预防高达45%的痴呆病例。
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