来自美国贝勒医学院的科学家们确定了一种基于使用微管蛋白阻止大脑中有毒聚集体形成的新方法，用于治疗阿尔茨海默病和帕金森病。这一发现于6月21日由《科学日报》(Science Daily, SD)杂志报道。
专家们发现，作为神经元内部微管构建模块的微管蛋白能够防止tau蛋白和α-突触核蛋白形成危险聚集体。在微管蛋白的影响下，这些蛋白质不会黏在一起损伤细胞，而是恢复其维持细胞结构的正常功能。
Lathan Lucas（该研究的第一作者、Allan Ferreon博士实验室的生物化学和分子药理学研究员）表示："tau蛋白和α-突触核蛋白因其在阿尔茨海默病和帕金森病等神经退行性疾病中的作用而广为人知。在这些疾病中，这些蛋白质可能无法正确折叠，黏在一起形成有害聚集体，损伤神经元并导致记忆力丧失、运动障碍和其他症状。"
据科学家称，tau蛋白和α-突触核蛋白对神经元健康至关重要，因为它们有助于稳定微管——细胞内部的"运输通道"。它们的转化过程发生在蛋白质凝聚物的液滴内部。此前，科学家试图完全阻止此类液滴的形成以阻止疾病发展，但这可能会破坏健康的脑功能。
在实验过程中，研究人员发现，在阿尔茨海默病患者中常见的微管蛋白水平较低的情况下，微管会变小，使蛋白质形成有毒聚集体。然而，足够量的微管蛋白存在会将它们的活性引导向有益的方向。
Allan Ferreon（该研究的合著者、生物化学和分子药理学副教授）表示："我们的研究结果显著改变了微管蛋白在神经退行性疾病中的角色，将其从过程中的被动参与者转变为对抗有毒蛋白质聚集体的积极防御者。增加微管蛋白库而非阻断液滴形成，可以在保留tau蛋白和α-突触核蛋白有益功能的同时抑制有毒聚集体，这表明了一种潜在的选择性治疗策略。"
作者认为，增加细胞中的微管蛋白储备可能成为一种新的选择性治疗策略。根据这项研究，这将有助于遏制病理发展，同时保留大脑正常功能所需的蛋白质的自然功能。
6月18日，《科学日报》报道了触发阿尔茨海默病的隐藏机制的发现。据科学家称，该疾病可能始于β-淀粉样蛋白影响下tau蛋白从神经元微管上的位移。研究人员强调，正是这种tau蛋白的非竞争性位移触发了损伤级联：细胞内运输受到破坏，tau蛋白开始黏在一起并移动到神经元的非典型区域。
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